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Structures et fonctions des chaperons moléculaires

 

 

 

 

 

.La présence de chaperons moléculaires dans chaque type de cellule et de compartiment cellulaire constitue l’un des plus importants remparts contre le "mal-repliement" et l’agrégation des protéines. De nombreuses maladies humaines sont associées avec des voies anormales de repliement de protéines (eg. Alzheimer, Creutzfeldt-Jacob, extension de polyglutamines, myopathie, cardiomyopathie hypertrophique) et des liens directs entre certaines de ces maladies et certains chaperons moléculaires ont été établies. Une connaissance approfondie des mécanismes par lesquels les chaperons contrebalancent la tendance des protéines non natives à se replier de façon anormale, et à agréger, est donc une étape nécessaire pour la compréhension des différentes voies impliquées dans l'apparition de ces maladies.
En utilisant la bactérie Escherichia coli comme organisme d’étude, nous avons pour objectifs d’identifier de nouveaux chaperons et de révéler d’éventuelles interrelations entre les principaux réseaux de chaperons. En outre, nos travaux visent à mettre en évidence la contribution des différents systèmes de chaperons lors de la partition cinétique des protéines cytoplasmiques, membranaires ou exportées, ainsi que dans les mécanismes de contrôle de qualité des protéines nouvellement synthétisées. Finalement, nous développons et utilisons différents mutants de chaperons comme outils biotechnologiques pour sélectionner de nouveaux facteurs d’origine eucaryotes capables d’améliorer le repliement de protéines recombinantes exprimées chez la bactérie.

Organisme étudié :

Escherichia coli

Mots clés :

Repliement et adressage des protéines, agrégation, chaperons moléculaires, Hsp70(DnaK), Hsp60(GroEL), SecB, Trigger Factor.

 

 

 


 

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